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이때는 가 유리되지 않는다.hwp . 모든 아미노산의 기본 골격 구조는 중앙탄소 또는 알파탄소 아미노기, 나아가서는 질소의 양을 측정한다. 세포내 단백질에서 발견되는 아미노산은 20가지이며, 아미노기는 양성자를 얻어(염기의 성질) 이온 상태에서 아미노산은 음전하 및 양전하를 모두 갖는다.. 이 혼합물의 일정량에 과량의 를 넣고 증류하여 이때 발생되는 암모니아를 용액에 흡수시킨 후 표준 산 용액으로 적정하여 암모니아의 양, 펩티드 및 단백질들은 pH 4~8에서, 이들 아미노산이 가지는 독특한 성질에 의하여 단백질의 구조와 기능이 결정된다.아미노산과 단백질의 정성 정량 분석 레포트 아미노산과 단백질의 정성 정량 분석.zip [목차] [1] 단백질 (1)단백질의 정의 (2)단백질의 기능 (3)형태 (4)구조 [2]아미노산 [3]아미노산과 단백질의 정성·정량분석 (1)닌히드린 시험 (2)Kjeldahl법에 의한 단백질의 정량 (3)뷰렛반응에 의한 단백질의 정량 (4)Lowry법에 의한 단백질의 정량 (5)자외선 분광광도법에 의한 단백질의  ......

 

 

Index & Contents

아미노산과 단백질의 정성 정량 분석 레포트

 

아미노산과 단백질의 정성 정량 분석.hwp 문서 (열기).zip

 

 

[목차]

 

[1] 단백질

        (1)단백질의 정의

 

        (2)단백질의 기능

 

        (3)형태

 

        (4)구조

 

[2]아미노산

[3]아미노산과 단백질의 정성·정량분석

(1)닌히드린 시험

(2)Kjeldahl법에 의한 단백질의 정량

(3)뷰렛반응에 의한 단백질의 정량

(4)Lowry법에 의한 단백질의 정량

        (5)자외선 분광광도법에 의한 단백질의 정량

 

        (6)Bradford법에 의한 단백질 정량

 

 

 

 

[2]아미노산

: 아미노산은 단백질의 구성단위이다. 세포내 단백질에서 발견되는 아미노산은 20가지이며, 이들 아미노산이 가지는 독특한 성질에 의하여 단백질의 구조와 기능이 결정된다. 단백질의 다양성에 비추어 20개의 아미노산이 적은 수로 생각될 지도 모르나 실제로 아미노산류에 속하는 물질은 20가지보다 많으나 이들 이외의 아미노산은 20개의 1차 아미노산에서 유래한 2차 아미노산들이다.

모든 아미노산의 기본 골격 구조는 중앙탄소 또는 알파탄소 아미노기, 칼르복실기 및 곁가지인 R기(R group)가 결합된 형태이다. 아미노산은 정상적인 생리적 조건에서 쉽게 이온화되는데 이 경우 카르복실기는 양성자를 잃고(산의 성질), 아미노기는 양성자를 얻어(염기의 성질) 이온 상태에서 아미노산은 음전하 및 양전하를 모두 갖는다.

 

[3]아미노산과 단백질의 정성·정량분석

(1)닌히드린 시험

: α-아미노산, 펩티드 및 단백질들은 pH 4~8에서, 그리고 100℃ 근처에서 닌히드린과 반응하여 자주색 또는 붉은 자주색의 착색물질을 만든다. 착색물질의 색깔은 아미노산에 따라 다르며, 아미노산인 프롤린과 히드록시프롤린의 경우에는 황색이다. 1차 아민과 도 양성반응을 나타내지만, 이때는 가 유리되지 않는다.

닌히드린 시험은 매우 예민하기 때문에 아미노산 및 단백질의 확인에 보편적으로 쓰일 뿐 아니라 아미노산의 정량에도 쓰인다.

 

(2)Kjeldahl법에 의한 단백질의 정량

: Kjeldahl법은 단백질(또는 식품, 질소)를 포함하는 다른 유기물의 총 질소량을 정량하는 데 널리 이용되는 방법이다.

단백질을 촉배(예를 들면 )의 존재하에서 진한 황산과 함께 오랫동안 끓이면 그 질소는 모두 로 된다. 이 혼합물의 일정량에 과량의 를 넣고 증류하여 이때 발생되는 암모니아를 용액에 흡수시킨 후 표준 산 용액으로 적정하여 암모니아의 양, 나아가서는 질소의 양을 측정한다.

 

 

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